Eiwitten en aminozuren
In onze voeding zitten verschillende soorten voedingsstoffen, waaronder vetten, koolhydraten (suikers) en eiwitten. Ook vitamines en mineralen zijn een onderdeel van die voedingsstoffen. Er zijn een heleboel verschillende soorten eiwitten. Ze zitten bijvoorbeeld in vlees, melkproducten, brood en andere graanproducten en peulvruchten.
Eiwitten worden op allerlei plaatsen in het lichaam gebruikt. Allereerst zijn ze een bouwstof voor spieren en geven ze stevigheid aan de huid en de botten. Veel eiwitten zijn betrokken bij de opname en verwerking van andere stoffen in het lichaam. Hormonen zijn gemaakt van eiwitten, net als antistoffen, die door het immuunsysteem worden gemaakt om virussen en bacteriën op te ruimen. 
Voor al die verschillende functies zijn verschillende eiwitten nodig. Die krijgen we niet allemaal kant en klaar binnen via de voeding. In ons lichaam worden de eiwitten die we eten eerst afgebroken. Daarna maakt het lichaam er precies die eiwitten van die het nodig heeft. 
Alle verschillende eiwitten zijn opgebouwd uit een beperkt aantal bouwstenen, de aminozuren. Je zou eiwitten kunnen vergelijken met kralenkettingen. Er zijn twintig verschillende soorten kralen (de aminozuren), waarmee je bijna oneindig veel verschillende kettingen kunt rijgen. De meeste eiwitten die het lichaam binnenkrijgt met de voeding worden dus eerst afgebroken tot aminozuren, waarna het lichaam er nieuwe eiwitten van 'rijgt'.

Vertakteketenaminozuren
De twintig verschillende Aminozuren zijn heel verschillend van vorm. Sommige bestaan zelf weer uit een vertakte keten van kleinere onderdelen. Deze aminozuren (leucine, isoleucine en valine) noemen we vertakteketenaminozuren. Als er via de voeding meer van deze animozuren binnenkomen dan nodig is voor een gezonde groei of onderhoud van de weefsels, worden ze afgebroken in kleinere onderdelen. Die worden weer gebruikt als energieleverancier voor de cel. 
Die afbraak gebeurt in een tiental stappen, waarbij verschillende enzymen betrokken zijn. Als één van die enzymen niet werkt of ontbreekt, stapelen de tussenproducten zich op. Dat zijn allemaal zogenoemde 'organische zuren'. Deze zuren hopen zich op in de cellen of worden via een alternatieve route afgebroken tot stoffen die schadelijk zijn, met name voor de hersenen en het zenuwstelsel.

Biotinidasedeficiëntie
Biotinidasedeficiëntie is een stoornis in het hergebruik van het vitamine biotine. Alle enzymen (zoals de carboxylases, zie ook holocarboxylase en/of multipele carboxylase deficiëntie) die biotine nodig hebben als co-factor ('hulpje') zullen niet goed functioneren. 

Het defecte enzym
Door een defect in het Enzym biotinidase is het lichaam van deze patiënten niet in staat om biocytine om te zetten in biotine. Biotine is belangrijk bij de bouw (synthese) van verschillende andere enzymen die een rol spelen in de aminozuurstofwisseling en energiestofwisseling. Biotine wordt door het enzym holocarboxylasesynthetase aan deze enzymen verbonden zodat ze hun werk goed kunnen doen. Partiële biotinidasedeficiëntie is een milde vorm van biotindasedeficiëntie. Het enzym heeft in dit geval nog enige restactiviteit. 

Zeldzaamheid
Biotinidasedeficiëntie is een zeldzame ziekte. Het komt voor bij ongeveer 1 op de 112.000 personen. Het lijkt erop dat partiële biotinidasedeficiëntie in Nederland vaker voorkomt. In een evaluatie van beide typen over de periode 2007-2012 bleken er 7 keer zoveel patiënten met een partiele deficiëntie vastgesteld te zijn dan met de ernstige vorm (Wiltink et al. 2016, Eur J of Gen).