Eiwitten en aminozuren
In onze voeding zitten verschillende soorten voedingsstoffen, waaronder vetten, koolhydraten (suikers) en eiwitten, vitamines en mineralen. Er zijn een heleboel verschillende soorten eiwitten. Ze zitten bijvoorbeeld in vlees, melkproducten, brood en andere graanproducten, en peulvruchten.
Eiwitten worden op allerlei plaatsen in het lichaam gebruikt. Allereerst zijn ze een bouwstof voor spieren en geven ze stevigheid aan de huid en de botten. Veel eiwitten zijn betrokken bij de opname en verwerking van andere stoffen in het lichaam. Hormonen zijn gemaakt van eiwitten, net als antistoffen, die door het immuunsysteem worden gemaakt om virussen en bacteriën op te ruimen. 
Voor al die verschillende functies zijn verschillende eiwitten nodig. Die krijgen we niet allemaal kant en klaar binnen via de voeding. In ons lichaam worden de eiwitten die we eten eerst afgebroken. Daarna maakt het lichaam er precies die eiwitten van die het nodig heeft. 
Alle verschillende eiwitten zijn opgebouwd uit een beperkt aantal bouwstenen, de aminozuren. Je zou eiwitten kunnen vergelijken met kralenkettingen. Er zijn twintig verschillende soorten kralen (de aminozuren), waarmee je bijna oneindig veel verschillende kettingen kunt rijgen. De meeste eiwitten die het lichaam binnenkrijgt met de voeding, worden dus eerst afgebroken tot aminozuren, waarna het lichaam er nieuwe eiwitten van 'rijgt'. 

Vertakte keten aminozuren
De twintig verschillende Aminozuren zijn heel verschillend van vorm. Sommige bestaan zelf weer uit een vertakte keten van kleinere onderdelen. Deze aminozuren (leucine, isoleucine en valine) noemen we vertakte keten aminozuren. Als er via de voeding meer van deze animozuren binnenkomen dan nodig is voor een gezonde groei of onderhoud van de weefsels, worden ze afgebroken in kleinere onderdelen. Die worden weer gebruikt als energieleverancier voor de cel. 
Die afbraak gebeurt in een tiental stappen, waarbij verschillende enzymen betrokken zijn. Als één van die enzymen niet werkt of ontbreekt, stapelen de tussenproducten zich op. Dat zijn allemaal zogenoemde 'organische zuren' die zich ophopen in de cellen of via een alternatieve route worden afgebroken tot stoffen die schadelijk zijn, met name voor de hersenen en het zenuwstelsel.

Multipele carboxylase deficiëntie
In 1971 werd de eerste patiënt beschreven met meerdere defecte enzymen in de aminozuurstofwisseling en de energiestofwisseling. Al deze enzymen waren zogenaamde 'carboxylases'. In eerste instantie werd deze ziekte toegeschreven aan een multipele carboxylase deficiëntie. Later bleek dat zo'n meervoudige carboxylase deficiëntie veroorzaakt werd door een te kort aan biotinilering (koppeling/inbouw van biotine) van biotine aan/in de biotine afhankelijke carboxylasen. 

Het defecte enzym
Holocarboxylasesynthetase (HCS-)deficiëntie wordt veroorzaakt door een onvoldoende functioneren van het Enzym holocarboxylasesynthetase, waarbij de koppeling van biotine aan de carboxylases niet goed verloopt. HCS is betrokken bij de bouw (synthese-biotinilering) van verschillende andere enzymen (carboxylases) die een rol spelen in de aminozuur en energiestofwisseling. Holocarboxylasesynthetase is in feite een hulpenzym die de stof biotine via een biotinedragereiwit aan deze enzymen (de carboxylases) verbindt, zodat ze hun werk goed kunnen doen.

Zeldzaamheid
Holocarboxylasesynthetasedeficiëntie is een zeer zeldzame aandoening en is in de wereldliteratuur bij 30 kinderen beschreven. In Nederland is één patiënt bekend.